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索氏提取器这些基团使氨基酸在酸性环境下与

时间:2020-04-18 18:14     浏览:

氨基酸的两性解离与等电点 ""氨基酸除含碱性的 !索氏提取器氨基和酸性的 !羧基外,碱性氨基酸和酸性氨基酸的 >基团还分别含有可解 离的氨基(或亚氨基)和羧基。这些基团使氨基酸在酸性环境下与 #&结合,带正电荷;在碱性条件下失去 质子而带负电荷。所以,氨基酸是两性电解质,具有酸、碱两性解离的特征。在一定的 6#环境下,氨基酸 解离成阴、阳离子的程度相同,所带的正、负电荷相等,呈电中性。此时溶液的 6#称为该氨基酸的等电点 (?5B+1+C,/?C 6B?2,,6D)。 !’’# $ $$ #( %% %%!% %%# $ $$ !#$ 6!@ E (F $G" " " " / 0 1 11 " " " " " " 6!( E HF IH !’’# !’’ !’’ !#$ %% %% & $ $$ $ $$ % %% #& ’# & # ’) )) )(& !#$ %% %% & $ $$ $ $$ % %% #& ’# & # ’) )) )(& !#( %% %% $ $$ $ $$ % %% #" !#$ !#$ !#$ 阳离子 兼性离子 阴离子 !# ( $ $$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ & %#$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ %# $ $$& !& &&% $ $$ %# ( # ( !#($$"" "%# &"#%"" "!第一篇!生物分子的结构与功能 !!氨基酸的 "#取决于它的 !羧基、!氨基和 $基团的可解离基团的解离常数(见表 %&)。其计算 公式为 "# ’& ( (!羧基) ) (!]其 "#为兼性 %["!&"!% 氨基)。对于侧链中含有可解离基团的氨基酸, 离子两边 "!(解离常数的负对数)的平均值。 表 ! "#氨基酸的解离常数与等电点 (!羧基) (!氨基) ($基团) 氨!基!酸 "!&"!%"!$"# 甘氨酸(*+,-./0,1+,,1) %234 5267 8259 丙氨酸(:+:/./0,;+:,;) %234 5265 627% 缬氨酸(<:+./0,=:+,=) %23% 526% 8259 亮氨酸


(+0>-./0,?0>,?) %236 5267 825@ 异亮氨酸(.AB+0>-./0,#+0,#) %236 526@ 627% 苯丙氨酸("C0/,+:+:/./0,DC0,E) &2@3 52&3 824@ 脯氨酸("FB+./0,DFB,D) &255 &7256 624@ 半胱氨酸(-,AG0./0,H,A,H) &256 @2&@ &72%@ 8279 丝氨酸(A0F./0,I0F,I) %2%& 52&8 &3267 826@ 色氨酸(GF,"GB"C:/,JF",K) %23@ 5235 82@5 酪氨酸(G,FBA./0,J,F,L) %2%7 52&& &7279 8266 蛋氨酸(M0GC.B/./0,M0G,M) %2%@ 52%& 8298 苏氨酸(GCF0B/./0,JCF,J) %2&& 526% &3267 82@9 谷氨酰胺(*+>G:N./0,1+/,O) %2&9 52&3 8268 天冬酰胺(:A":F:*./0A,;A/,P) %27% @2@7 824& 谷氨酸


(*+>G:N.-:-.Q,1+>,R) %2&5 5269 42%8 32%% 天冬氨酸(:A":FG.-:-.Q,;A",S) &2@@ 5267 3268 %299 赖氨酸(+,A./0,?,A,T) %2&@ @258 &7283 5294 精氨酸(:F*././0,;F*,$) %2&9 5274 &%24@ &7296 组氨酸(C.AG.Q./0,U.A,U) &2@% 52&9 6277 9285 ! !%2氨基酸的紫外吸取和呈色反应 !!酪氨酸和色氨酸分子中含有共轭双键,在紫外光%@7 /N 波长处有最大吸取峰(图 %3)。此特性可用于蛋白质的定 量分析。茚三酮(/./C,QF./)水合物遇热被还原,可与氨基酸 在加热时释放的氨结合,生成蓝紫色化合物。此化合物在 897 /N波长处有最大吸取峰,其峰值与氨的生成量成正比, 也可用于氨基酸的定量分析。 二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 !!蛋白质分子中氨基酸之间以肽键( "0"G.Q0 VB/Q)相连 接,肽键是一个氨基酸的 !羧基和另一氨基酸的 !氨基 W & && 脱水连接形成的酰胺键( H% %% % %% P $ $$ % %% )。 图 % 3!芳香族氨基酸的紫外吸取光谱 U$& $% $& $% H $ $$ U% P% %% % %% HWWU ) HU% P% %% $ $$ % %% HWWU U%% %%% ! W HU% P% %% $ $$ % %% % %% % %% HW PU H $ $$ % %% HWWU 氨基酸以肽键相连接形成的化合物称为肽("0"G.Q0)。肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基( :N./B :-.Q F0AX 第二章 3蛋3白3质"! !"#$)。由 %个氨基酸残基组成的肽称为二肽( "!&$&’!"$);由 (个氨基酸残基组成的肽称为三肽( ’)!&$&* ’!"$),以此类推。不足 +,个氨基酸残基组成的肽称为多肽(&-./&$&’!"$),0,个以下氨基酸残基组成的肽 又常被称为寡肽(-.!1-&$&’!"$)。大多数蛋白质的氨基酸残基数在 +, 2 %,,,之间。 33一条多肽链常含有 %个游离的末端,一端是未参与形成肽键的 !氨基,称为氨基(末)端或 4(末) 端;另一端是未参与形成肽键的 !羧基,称为羧基(末)端或 5(末)端。多肽链的序号从 4端计算。书写 肽链时,人们习惯上将 4端写于左侧,用 6%4—或 6—表示; 5端写于右侧,用— 5776或— 76表示,有时 不对末端加以标记,只凭序号或从左到右的排列来指示多肽链的走行方向。 33多肽的命名原则是,除 5端的氨基酸残基外,所有氨基酸残基均按酰基命名,并从 4端依次列出,最


 后加上 5端氨基酸残基的名称。例如,五肽 8—9—9—:—;的名称是酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰蛋 氨酸。多肽链中以肽键连接形成的长链称为主链,氨基酸残基的 <基团称为侧链。 3 3%,种氨基酸在各种蛋白质中出现的概率不尽相同,其平均相对分子质量为 00,,可用此数据来估算蛋 白质的相对分子质量或蛋白质中氨基酸残基的数目。 三、生物活性肽 33人体内有一些生理活性物质是由几个至几十个氨基酸残基组成的肽,统称为生物活性肽。 "谷胱甘 肽(" 1.#’=’>!-?$)是由 (个氨基酸残基组成的三肽,特殊之处是谷氨酸以其 "羧基与半胱氨酸的 !氨 基形成肽键。谷胱甘肽是很强的还原剂,半胱氨酸残基上的活性巯基(—@6)可以保护蛋白质的— @6基 不被氧化。谷胱甘肽常简写成 9—@6,以突出其活性巯基。其氧化型则写为 9—@—@—9。 谷胱甘肽结构式 33传递神经冲动的一些肽类称为神经肽( ?$#)-&$&’!"$)。例如,脑啡肽(五肽)、强啡肽(十七肽)、孤啡 肽(十七)、#内啡肽(三十一肽)等。它们与中枢神经系统的痛觉抑制有关。此外,体内许多激素属寡肽 或多肽类激素。例如,下丘脑分泌的促生长激素释放抑制激素(十四肽)、黄体生成素释放激素(十肽)、促 甲状腺素释放激素(三肽);神经垂体分泌的催产素(八肽)和抗利尿激素(又称加压素)(八肽)。腺垂体 分泌的促肾上腺皮质激素(=")$?-A-)’!A-’)-&!A >-)B-?$,C586)和胰岛 !细胞分泌的胰高血糖素( 1.#A=* 1-?)则是分别由 (D个氨基酸残基和 %D个氨基酸残基组成的多肽类激素(见表 %%)。 表 ! !"一些生物活性肽的结构与功能 名3称分3子3结3构生3理3功3能 促甲状腺素释放因子焦谷组脯 — 46% 来自下丘脑,促进腺垂体分泌促甲 状腺素 蛋氨酸脑啡肽 6—酪甘甘苯丙蛋 — 76脑中抑制痛觉的阿片样肽 血管紧张素 !(牛) 6—天精缬酪异组脯苯丙 — 76 升高血压,刺激肾上腺皮质分泌醛 固酮 "!第一篇!生物分子的结构与功能 名!称分!子!结!构生!理!功!能 抗利尿激素(加压素) "—半酪苯丙谷胺天胺半脯 $ $$ %%%%%%%%%%%%% $ $$ # # ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !精甘 —$"% 神经垂体分泌,促进肾保留水


 血浆缓激肽(牛) "—精脯脯甘苯丙丝脯苯丙精—&"血管舒张肽 ’物质 "—精脯赖脯谷胺苯丙甘亮蛋—$"%神经递质 胰高血糖素(牛) "—组丝谷胺甘苏苯丙苏丝天酪丝赖 酪亮天丝精精丙谷胺天苯丙缬谷胺色 亮蛋天胺苏—&" 胰岛 !细胞分泌的激素,具有升高 血糖的作用 续表 第二节!蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 !!(一)蛋白质一级结构的概念 !!每种蛋白质的多肽链都有其各自特定的氨基酸组成和排列顺序。蛋白质的一级结构( ()*+,)-./)012 /0)3)是指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序,一级结构的化学键是肽键。蛋白质的一级结构是蛋白 质的基本结构,是其空间结构和特异生物功能的物质基础。 !!图 %4列出人胰岛素的一级结构。人胰岛素是由 5和 6二条多肽链组成,其中 5链和 6链分别含

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